Laporan Enzim

LEMBAR PENGESAHAN

Laporan lengkap praktikum Biokimia dengan judul “ Enzim (Pengaruh suhu dan pH terhadap Aktivitas Enzim “ disusun oleh :

Nama        : Abdul Rahman Arif

NIM          : 60500110002

Kelompok : III (Tiga)

telah diperiksa dan dikonsultasikan oleh koordinator asisten/asisten dan dinyatakan diterima.

Samata,    Desember 2012

                                                                                                                

Koordinator Asisten,                                                                       Asisten,

                                                                                              

( Ismawanti )                                                                     ( Faradillah Dwi Arhany )

Nim: 605001080002                                                           Nim: 605001090006

Mengetahui

Dosen Penanggung Jawab

( Maswati Baharuddin S.Si, M.Si )

                                         Nip : 19680216 199903 2001

BAB I

PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim.[1]

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel, bekerja dengan urutan-urutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimiawi dan yang membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana. Enzim memilki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari katalisator sintetik. Spesifisitas enzim amat tinggi terhadap substratnya, mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukan rantai samping dan bekerja pada suhu dan pH yang normal. Hanya sedikit katalisator non biologi yang dilengkapi dengan sifat-sifat ini.[2]

1

Disamping itu ada pula faktor-faktor yang mempengaruhi enzim antara lain suhu, derajat keasaman (pH), konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, aktivator dan inhibitor. Berdasarkan uraian di atas maka untuk mengetahui lebih mendalam tentang sifat dan faktor enzim maka dilakukanlah percobaan tentang pengaruh suhu dan pH terhadap aktivitas enzim.

1

2

 

B.    Rumusan Masalah

Rumusan masalah dari percobaan ini adalah:

1.      Bagaimana pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim?

2.      Bagaimana pengaruh pH terhadap aktivitas enzim ?

C.   Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan ini adalah:

1.      Mengidentifikasi pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.

2.      Membuktikan bahwa pH mempengaruhi aktivitas enzim.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

A.    Enzim

Secara tradisional, enzim diberi nama secara sederhana oleh orang yang menemukannya. Sistem penamaan terus berubah mengikuti perkembangan ilmu pengetahuan dan sistem penamaan enzim serta penggolongannya semakin kompleks dan komprehensif. Perkembangan selanjutnya nama enzim biasanya berasal dari substratnya atau reaksi kimia yang dikatalis dengan penambahan akhiran –ase, misalnya laktase, alkohol dehidrogenase dan DNA polimerase. Tata nama lain didasarkan atas jenis ikatan substrat yang dicerna oleh enzim ditambah akhiran –ase. Misalnya jika yang dicerna adalah sulfat maka diberi nama sulfatase sedangkan bila substratnya peptid maka dinamakan peptidase. Tata nama lain didasarkan pada jenis reaksi , misalnya transferase dan ligase.[3]

3

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10⁸-10¹¹ kali lebih cepat daripada reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurun kan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi atau reaksi endergonik dan ada pula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi yang disebut eksergonik.[4]

4

Menurut Saryono (2011), enzim dibagi menjadi enam bagian berdasarkan mekanisme reaksinya, antara lain:

1.   

Oksidoreduktase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi dan reduksi. Contohnya yaitu alkohol dehidrogenase, suatu oksidoreduktase untuk mengkonversi alkohol menjadi aldehid atau keton.

2.    Transferase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus fungsional. Contohnya yaitu aminotransferase, suatu transferase yang mengkatalisis degradasi asam amino dengan membuang gugus amin.

3.    Hidrolase yaitu kelompok enzim yang mengkatalisis hidrolisis berbagai ikatan. Contohnya yaitu glukosa-6-fosfatase, suatu hidrolase yang membuang gugus fosfat dari glukosa-6-fosfat, meninggalkan glukosa dan asam tetrafosfat.

4.    Liase adalah kelompok enzim yang memotong berbagai ikatan selain hidrolisis dan oksidasi. Contohnya yaitu piruvat dekarboksilase, suatu liase yang membuang karbondioksida dari piruvat.

5.    Isomerase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan isomerasi di dalam molekul tunggal. Contohnya yaitu ribulosa fosfat epimerase, suatu isomerase yang mengkatalisis interkonversi ribulosa-5-fosfat dan xylulosa-5-fosfat.

6.    Ligase adalah kelompok enzim yang menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen. Contohnya yaitu heksokinase, suatu ligase yang mengkatalisis interkonversi glukosa dan ATP dengan glukosa-6-fosfat dan ADP.

Suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar dari pada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamakan bagian aktif enzim. Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian akatif suatu enzim. Dalam hal ini enzim tidak dapat berfungsi terhadap substrat.[5]

5

6

Menurut Saryono (2011) mekanisme kerja enzim yang mungkin dapat terjadi adalah:

1.    Katalisis dipengaruhi oleh regangan dan distorsi ikatan.

2.    Katalisis dipengaruhi oleh orientasi dan kedekatan substrat.

3.    Katalisis melibatkan donor proton (asam) dan akseptor (basa).

4.    Katalisis kovalen.

5.    Katalisis dengan meningkatkan konsentrasi yang efektif.

6.    Katalisis dipengaruhi oleh stabilisasi status transisi.

7.    Katalisis dipengaruhi oleh nukleofilik dan elektrofilik.

8.    Katalisis dipengaruhi oleh ion logam.

9.    Katalisis dipengaruhi oleh efek elektrostatik.

Teori lock dan key dikemukakan oleh Emil Fischer. Sisi aktif merupakan bagian yang kaku yang memungkinkan hanya substrat tertentu saja yang cocok dan pas untuk dapat bereaksi. Substrat merupakan anak kunci yang akan menempel pada sisi aktif sedangkan enzim bekerja sebagai kuncinya. Ketika bentuk dan ukuran anak kunci atau substrat cocok dan sesuai dengan lubang kunci atau sisi aktif pada molekul enzim maka pintu akan terbuka atau reaksi tersebut akan berjalan.[6]

6

7

Model interaksi enzim substrat yang disukai adalah model induced fit. Model ini menduga bahwa interaksi inisial antara enzim substrat adalah relative lemah, tetapi interaksi lemah ini secara cepat merangsang terjadinya perubahan konfirmasi di dalam enzim yang memperkuat ikatan dan membawa sisi katalitik untuk berikatan dengan substrat secara tepat. Setelah pengikatan terjadi, satu atau dua mekanisme katalitik menghasilkan kompleks status perpindahan dan produk reaksi.[7]

Kinetika enzim berkaitan dengan pengukuran laju reaksi enzimatik serta faktor-faktor yang mempengaruhi laju reaksi tersebut. Faktor-faktor yang penting yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat dan enzim, pH, suhu dan adanya kofaktor serta ion logam. Ada kalanya diperlukan optimalisasi laju reaksi tertentu, laju yang tergantung pada variabel percobaan juga memungkinkan untuk memilih model-model yang mungkin memperkirakan bagaimana enzim tersebut berfungsi.[8]

Selain aspek-aspek percobaan kinetika enzim, rancangan percobaan dan metode penentuan kemajuan reaksi enzimatik, aspek penting lainnya adalah penafsiran data. Aspek ini biasanya tergantung pada penulisan matematika dan untuk skema model reaksi yang meramalkan bagaimana laju tergantung pada variabel reaksi. Untuk langkah tunggal yang irreversibel dalam suatu reaksi kimia, laju reaksi sebanding dengan konsentrasi reaktan yang terlibat dalam proses tersebut. Tetapan kesebandingan ini disebut tetapan laju atau kesatuan tetapan laju untuk menyoroti fakta bahwa tetapan ini diterapkan pada proses dasar.[9]

 

B.   Enzim Amilase

7

Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum  hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amilase yaitu  amilase,  amilase dan  amilase.  amilase terdapat dalam saliva dan pankreas, enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum.  amilase terutama terdapat pada tumbuh-tumbuhan dan disebut ekso amilase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat pada ujung molekul amilum secara berurutan sehingga pada akhirnya terbentuk maltosa.  amilase telah diketahui terdapat dalam hati, enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa.[10]

Enzim digunakan dalam industri karena bersifaf sangat spesifik dibandingkan dengan katalis organik. Selain itu, enzim bekerja sangat efisien, beropersai pada kondisi lunak, aman dan mudah dikontrol, dapat menggantikan bahan kimia yang berbahaya dan dapat didegradasi secara biologis. Enzim juga mempunyai nilai ekonomis yang tinggi. Dalam industri pangan, enzim -amilase berfungsi menyediakan gula hidrolisis pati sehingga dapat dimanfaatkan untuk produksi sirup glukosa ataupun sirup fruktosa yang mempunyai tingkat kemanisan yang tinggi. Di industri tekstil enzim amilase digunakan untuk membantu dalam proses penghilangan pati yang digunakan sebagai perekat untuk melindunngi benang saat ditenun agar tidak lentur.[11]

C. 

8

  Kofaktor

Pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang dengan cepat dari peneliti biokimia. Dari hasil penelitian para ahli biokimia menyatakan bahwa banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini terdiri atas protein dan suatu gugus bukan protein, sbagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotofirin. Ada juga enzim yang terdiri atas protein dan logam, misalnya askorbat oksidase ialah protein yang mengikat tembaga. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor, ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein , artinya yang sukar terurai dalam larutan disebut gugus prostetik sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya, jadi yang muudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat, yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim tersebut.[12]

Gugus protestik adalah gugus kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. Sebagai contoh flavin adenin dinukleotida adalah gugus protestik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh koenzim adalah NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya ilaha ion-ion logam yang dapat terikat atau mudah lepas dari enzim. Contohnya adalah aktivator logam K⁺ (kalium) dan MN⁺⁺ (mangan).[13]

D. 

9

  Uji terhadap Enzim

Iodium yang sangat murni dapat diperoleh dengan mereaksikan kalium iodida dengan tembaga sulfat. Ada pula metode lainnya yang sudah dikembangkan. Iod adalah padatan berkilauan berwarna hitam kebiru-biruan, menguap pada suhu kamar menjadi gas ungu biru dengan bau menyengat. Iod membentuk senyawa dengan banyak unsur, tapi tidak sereaktif halogen lainnya, yang kemudian menggeser iodida. Iod menunjukkan sifat-sifat menyerupai logam. Iod mudah larut dalam kloroform, karbon tetraklorida, atau karbon disulfida yang kemudian membentuk larutan berwarna ungu yang indah. Iod hanya sedikit larut dalam air.[14]

Pereaksi benedict berupa larutan yang mengandung kuprisulfat, natrium karbonat dan natrium sitrat. Adanya natrium karbonat dan natrium sitrat membuat pereaksi benedict bersifat basa lemah. Endapan yang terbentuk dapat berwarna hijau, kuning atau merah bata. Warna endapan ini tergantung pada konsentrasi karbohidrat yang diperiksa. Pereaksi benedict lebih banyak digunakan untuk pemeriksaan glukosa dalam urine  daripada pereaksi fehling karena beberapa alasan. Apabila dalam urine terdapat asam urat, kedua senyawa ini dapat mereduksi pereaksi fehling tetapi tidak dapat mereduksi pereaksi benedict.[15]

BAB III

METODE PERCOBAAN

A.    Waktu dan Tempat

Adapun waktu dan tempat dilaksanakannya percobaan ini adalah:

Hari/tanggal         : Senin/10 Desember 2012

Pukul                    : 13.15 – 16. 30 WITA

Tempat                 : Laboratorium Biokimia LT I Fak Sains dan Teknologi

                               Universitas Islam Negeri (UIN) Alauddin Makassar

B.    Alat dan Bahan

 Adapun alat dan bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah:

1.      Alat

Adapun alat yang digunakan adalah pemanas listrik, termometer 100⁰C, gelas kimia, 250 mL, gelas kimia 100 mL, tabung reaksi, pembakar spritus, rak tabung reaksi, pipet skala, botol semprot, kasa dan asbes.

2.      Bahan

Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah aquadest (H₂O), enzim amilase, es batu, larutan amilum (C₆H₁₀O₅)_n 2 %, larutan asam klorida (HCl)     0,4 %, larutan benedict, larutan iodium, larutan natrium karbonat (Na₂CO₃) 1 % .

C.    Prosedur Kerja

Prosedur kerja dari percobaan ini adalah:

1.      Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

a.       Menyediakan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering.

b.     

10

Mengisi masing-masing tabung reaksi tersebut dengan 2 mL larutan amilum.

c.      

11

Menambahkan 1 mL enzim amilase.

d.      Memasukkan tabung 1 ke dalam gelas kimia yang berisi es.

e.       Menyimpan tabung 2 pada suhu kamar.

f.       Memasukkan tabung 3 ke dalam penangas air dengan suhu 37-40⁰C.

g.      Memasukkan tabung 4 ke dalam penangas air dengan suhu 75-80⁰C.

h.      Memasukkan tabung 5 ke dalam penangas air mendidih.

i.        Menyimpan masing-masing tabung pada tempatnya selama 15 menit.

j.        Menguji dengan larutan  iodium.

k.      Menguji dengan pereaksi benedict.

l.        Mengamati perubahan warna yang terjadi.

2.      Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

a.       Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih dan kering.

b.      Mengisi tabung 1 dengan larutan asam klorida (HCl) 0,4 % sebanyak 2 mL.

c.       Mengisi tabung 2 dengan aquadest (H₂O) sebanyak 2 mL.

d.      Mengisi tabung 3 dengan natrium karbonat (Na₂CO₃) 1 % sebanyak 2 mL.

e.       Menambahkan 2 mL larutan amilum dan 1 mL enzim  amilase pada setiap tabung.

f.       Mencampurkan sampai homogen lalu menyimpan tabung reaksi tersebut selama 15 menit.

g.      Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.

h.      Mengamati perubahan warna yang terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

A.    Hasil Pengamatan

Hasil pengamatan dari percobaan ini adalah:

1.      Tabel pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

a.       Uji Iodium

No	Suhu (0C)	Warna	Gambar
1	0	Coklat
2	25-30	Coklat
3	37-40	Coklat
4	75-80	Coklat
5	100	Coklat 12

b.     

13

Uji Benedict

No	Suhu (0C)	Warna	Gambar
1	0	Hijau
2	25-30	Biru
3	37-40	Hijau
4	75-80	Kuning
5	100	Kuning

2.     

14

Tabel pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

a.       Uji Iodium

No	Suhu (0C)	Warna	Gambar
1	0	Coklat
2	25-30	Coklat
3	37-40	Coklat

b.      Uji Benedict

No	Suhu (0 C)	Warna	Gambar
1	0	Biru
2	25-30	Kuning
3	37-40	Kuning

B. 

15

  Reaksi

1.    Pengaruh Suhu terhadap Aktivitas Enzim

a.    Uji Iodium

                 CH₂OH                                              CH₂OH

H OH         H

H OH         H

                                      O                                                      O

              H                           H                         H            H            H

                                                    enzim                                               O    +     I₂

              O                           O                         O          

         H          OH                                        H          OH

          Amilum                                                Amilum

H OH         H

                                                              CH₂OH           O                                                                                                                  

                                                          OH                              HO        +       2HI                              

                                                                                                                                               

                                                                        O          O

                                                           

b.    Uji Benedict

                 CH₂OH                                                    CH₂OH

H OH         H

                                      O                                                           O  

H OH         H

              H                           H      enzim               H                          OH

                                                                 +  Cu²⁺      

              O                           O                            HO                          H

         H          OH                                            H          OH

          Amilum                                          Aldosa (Merah bata)

16

                                                           HOH₂C

H OH       H H

                                                    H                     O   H

                                                                                         +  2CuO

                                                    O                           O

                                                             H         OH

2.      Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim

a.      Uji Iodium

                 CH₂OH                                              CH₂OH

H OH         H

H OH         H

                                      O                                                      O

              H                           H                         H            H            H

                                                    enzim                                               O    +     I₂

              O                           O                         O          

         H          OH                                        H          OH

          Amilum                                                Amilum

H OH         H

                                                              CH₂OH           O                                                                                                                  

                                                          OH                              HO        +       2HI                              

                                                                                                                                               

                                                                        O          O

                                                           

b.   

17

 Uji Benedict

                 CH₂OH                                                    CH₂OH

H OH         H

                                      O                                                           O  

H OH         H

              H                           H      enzim               H                          OH

                                                                 + Cu²⁺

              O                           O                            HO                          H

         H          OH                                            H          OH

          Amilum                                         Aldosa (Merah bata)

                                                           HOH₂C

H OH       H H

                                                    H                     O  

                                                                                   HO    +  2CuO

                                                    O                          

                                                             H         OH

C.   

Pembahasan

Percobaan ini adalah suatu bentuk analisa aktivitas enzim amilase yang ditujukan untuk mengetahui pengaruh suhu dan pH terhadap aktivitas enzim amilase. Amilase adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk memecahkan ikatan glikosidik yang dimiliki oleh suatu karbohidrat. Ikatan glikosidik yaitu ikatan khas yang terdapat pada karbohidrat. Dengan perombakan oleh amilase, suatu bentuk polisakarida dapat diubah menjadi bentuk intermedietnya, yaitu disakarida. Amilase dapat dihasilkan di beberapa kelenjar eksokrin didalam tubuh, diantaranya pankreas dan lain-lain.

Pada percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, hal yang pertama dilakukan adalah masing-masing tabung reaksi diisi dengan amilum dan enzim amilase yang berasal dari air liur (saliva). Langkah selanjutnya adalah tabung pertama dimasukkan ke dalam gelas kimia yang berisi es, tabung kedua disimpan pada suhu kamar, tabung ketiga dimasukkan ke dalam penangas dengan suhu    37-40⁰C, tabung keempat dimasukkan ke dalam penangas dengan suhu 75-80⁰C dan tabung kelima dimasukkan ke dalam penangas air mendidih. Setelah itu masing-masing tabung disimpan pada tempatnya selama 15 menit lalu diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict. Penambahan iodium berfungsi sebagai indikator terhadap reaksi yang terjadi dimana akan tampak perubahan warna dari tak berwarna menjadi biru. Warna biru yang tampak terjadi ikatan antara iodin dengan amilum sedangkan uji benedict dilakukan untuk menentukan karbohidrat lebih spesifik yaitu gula pereduksi.

18

Dari hasil percobaan dengan menggunakan larutan iodium, warna tabung pertama adalah coklat, hal ini menunjukkan bahwa tidak terjadi perubahan warna oleh enzim yang dalam keadaan suhu rendah terhenti secara reversibel sehingga tidak terjadinya perubahan warna sedangkan pada tabung 2,3,4 dan 5 warna yang diperoleh tetap coklat, hal ini menunjukkan bahwa saliva yang digunakan telah rusak sehingga hasil yang didapatkan tidak sesuai dengan teori karena teori menyatakan bahwa pengaruh suhu terhadap enzim terjadi denaturasi pada saat suhu mencapai 100⁰C dan suhu yang normal pada enzim berada pada kisaran    37-40⁰C. Pada uji pereaksi benedict, tabung pertama mengasilkan warna hijau, tabung kedua warna biru, tabung ketiga warna hijau, tabung keempat warna kuning dan tabung kelima warna kuning.  Hal ini tidak sesuai dengan teori yang menyatakan bahwa aktivitas enzim semakin meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai titik atau suhu optimum. Setelah titik optimum peningkatan suhu akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan rusaknya protein enzim karena suhu tinggi.

19

Pada percobaan pengaruh pH terhadap enzim, hal yang pertama dilakukan adalah mengisi masing-masing tabung reaksi dengan larutan amilum dan enzim amilase kemudian tabung pertama ditambahkan asam klorida (HCl) dengan pH 1, tabung kedua ditambahkan aquadest (H₂O) dengan pH 7 dan tabung ketiga ditambahkan natrium karbonat (Na₂CO₃) dengan pH 9. Setelah masing-masing tabung disimpan pada tempatnya selama 15 kemudian diuji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.

Dari hasil percobaan didapatkan hasil dengan larutan iodium pada tabung 1,2 dan 3 diperoleh warna coklat. Hal ini tidak sesuai dengan teori yang menyatakan bahwa enzim pada pH asam tidak rusak akan tetapi masih aktif, pada pH netral maka enzim tersebut akan bekerja secara maksimal sedangkan pada pH basa maka enzim tersebut akan terdenaturasi sehingga enzim tersebut dapat bekerja lagi karena sudah bekerja maksimal. Mungkin disebabkan karena saliva yang digunakan telah rusak karena salah satu sifaf enzim adalah termolabil. Pada penambahan pereaksi benedict tabung 1 didapatkan warna biru sedangkan pada tabung 2 dan 3 didapatkan warna kuning.  aktivitas enzim semakin naik seiring dengan peningkatan pH sampai titik optimum. Setelah titik optimum peningkatan pH akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan pada pH yang terlalu rendah atau terlalu tinggi, protein enzim mengalami kerusakan. Hal ini tidak sesuai dengan teori yang menyatakan bahwa enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pH 6-8, dimana setiap enzim mempunyai pH optimun yang khas. pH optimun enzim umumnya adalah sekitar pH jaringan dimana enzim berada sehingga beberapa enzim ada yang aktivitasnya pada pH tinggi dan ada pula yang pada pH rendah. Pada pH jauh di atas optimun enzim akan mengalami denaturasi.

BAB V

PENUTUP

A.    Kesimpulan

Kesimpulan dari percobaan ini adalah:

1.      Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim pada uji iodium (I₂) dengan suhu  0⁰C, 25-30⁰C, 37-40⁰C, 75-80⁰C dan 100⁰C semuanya menghasilkan warna coklat sedangkan pada uji benedict dengan suhu 0⁰C berwarna hijau, 25-30⁰C berwarna biru, 37-40⁰C berwarna hijau, 75-80⁰C berwarna kuning dan 100⁰C berwarna kuning.

2.      Pengaruh derajat keasaman (pH) dapat mempengaruhi aktivitas enzim pada uji iodium (I₂) dengan pH 1, 7 dan 9 semuanya menghasilkan warna coklat sedangkan pada uji benedict dengan pH 1 berwarna biru, pH 7 berwarna kuning dan pada pH 9 berwarna kuning.

B.     Saran

Adapun saran dari percobaan ini adalah sebaiknya untuk praktikum selanjutnya asam klorida (HCl) diganti dengan asam asetat (CH₃COOH) agar dapat diketahui pengaruh pH terhadap asam lemah dan asam kuat pada enzim tersebut.

20

 

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger Albert L, School of Medicine. Terj. Maggy Thenawidjaja, Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga, 1984

Murray, K. Robert, Darlk.K. Granner dan Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry. Terj. Bram U. Pendit, Biokimia Harpen. Jakarta: Buku Kedokteran, 2011.

Ngili, Yohanis. Biokimia Dasar. Bandung: Rekayasa sains, 2010

Poedjiadi, Anna. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press, 1984

Saryono. Biokimia Enzim. Yogyakarta: Nuha Medika, 2011

Setiasih, Siswati dkk, ‘’Karakteristik Enzim -Amilase Ekstrasel dari Isolat Bakteri Termofil SW2’’, Jurnal Kimia Indonesia, Vol 1 (1), 2006, h. 22-27

LAMPIRAN

           

1.      HCl 0,4 % dalam 100 mL

%                     = b x 100 %

                           v

0,4 %               =    b        x 100 %

                          100 mL

0,4                   =     b       x100

                          100 mL

B                     = 0,4 x 100

                             100

b             = 40

                  100

b             = 0,4 gram

2.       (C₆H₁₀O₅)_n 2 % dalam 100 mL

%          = v x 100 %

                v

2 %     =    v        x 100 %

               100 mL

2         =     v       x100

               100 mL

v           = 2 x 100

                   100

v           = 200

                100

v           = 96 mL

3.      Na₂CO₃ 1% dalam 100 mL

%          = b x 100 %

                v

2 %       =    b        x 100 %

               100 mL

2           =     b       x100

               100 mL

b           = 2 x 100

                   100

b           = 200

                100

b           = 2 gram

    

---

[1]Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, Dasar-dasar Biokimia (Jakarta: UI-Press, 1984),   h. 79.

[2]Albert L. Lehninger, School of Medicine, terj. Maggy Thenawidjaja, Dasar-dasar Biokimia (Jakarta: Erlangga, 1984), h. 235.

[3]Saryono, Biokimia Enzim (Yogyakarta: Nuha Medika, 2011), h. 19.

[4] Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, op. cit., h. 143.

[5]Ibid., h. 145.

[6]Saryono, op.cit., h. 29.

[7]Ibid., h. 25.

[8]Yohanis Ngili, Biokimia Dasar (Bandung: Rekayasa Sains, 2010), h. 192.

[9]Ibid.

[10]Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, op. cit., h. 155.

[11]Siswati Setiasih, et. al. ‘’Karakteristik Enzim Amilase Ekstrasel dari Isolat Bakteri Termofil Sw2’’, Jurnal Kimia Indonesia, vol. 1 (1), 2006, h. 22. http://www.040716/JKI/amar makruf (10 Desemeber 2012).

[12]Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, op. cit., h. 141.

[13]Ibid., h. 176.

[14]Anonim, http: //id.wikip_edia. Org/wiki/iodium (10 Desember 2012).

[15]Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, op. cit., h. 40.